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文檔簡(jiǎn)介
1、第一部分用平衡透析結(jié)合紫外光譜掃描的方法,研究了生理pH(7.43)條件下,Cu(Ⅱ)、Mn(Ⅱ)與人血清白蛋白(humanserumalbumin,簡(jiǎn)稱HSA)或牛血清白蛋白(bovineserumalbumin,簡(jiǎn)稱BSA)的競(jìng)爭(zhēng)結(jié)合能力。競(jìng)爭(zhēng)結(jié)合平衡的Scatchard圖分析表明,生理pH條件下,Cu(Ⅱ)和Mn(Ⅱ)在HSA和BSA中均有一個(gè)共同的強(qiáng)結(jié)合位點(diǎn),極可能位于蛋白質(zhì)分子的N—端三肽段,Cu(Ⅱ)對(duì)此位點(diǎn)的結(jié)合能力大于M
2、n(Ⅱ)。Cu(Ⅱ)和Mn(Ⅱ)在HSA和BSA中均有一些共同的弱結(jié)合位點(diǎn),且它們與HSA和BSA結(jié)合,相互之間具有一定的拮抗效應(yīng)。紫外光譜掃描觀測(cè)到,在生理pH條件下,Cu(Ⅱ)—Mn(Ⅱ)—血清白蛋白體系在紫外區(qū)的吸收峰為L(zhǎng)MCT譜帶躍遷產(chǎn)生的,主要表現(xiàn)為Cu(Ⅱ)的影響。且隨1:1:1的Cu(Ⅱ)—Mn(Ⅱ)—血清白蛋白體系濃度的增大,其配位中心發(fā)生從五配位四方錐構(gòu)型到四配位四方平面構(gòu)型的轉(zhuǎn)變。當(dāng)固定血清白蛋白濃度,增大金屬離子與
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